Perbezaan antara Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet

Perbezaan Utama - Alpha Helix vs Beta Pleated Sheet
 

Helai Alpha dan helai berlapis beta adalah dua struktur menengah yang paling biasa dijumpai dalam rantai polipeptida. Kedua-dua komponen struktur ini merupakan langkah utama pertama dalam proses lipatan rantaian polipeptida. The perbezaan utama antara Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet adalah di dalam mereka struktur; mereka mempunyai dua bentuk yang berbeza untuk melakukan pekerjaan tertentu.

Apa itu Alpha Helix?

Helix alfa adalah gegelung tangan kanan amino residu amino pada rantaian polipeptida. Pelbagai residu asid amino boleh berbeza dari 4 hingga 40 residu. Ikatan hidrogen terbentuk di antara oksigen kumpulan C = O pada gegelung atas dan hidrogen kumpulan N-H gegelung bawah membantu menahan gegelung bersama-sama. Satu ikatan hidrogen dibentuk setiap setiap empat residu asid amino dalam rantai dengan cara di atas. Corak seragam ini memberikan ciri-ciri yang jelas seperti ketebalan gegelung dan ia menentukan panjang setiap pusingan lengkap sepanjang paksi helix. Kestabilan struktur heliks alfa bergantung kepada beberapa faktor.

O atom-atom dalam atom merah, N atom dalam biru, dan ikatan hidrogen sebagai garis putus-putus hijau

Apakah Lembaran Terpalang Beta??

Lembaran berlipat beta, juga dikenali sebagai lembaran beta, dianggap sebagai bentuk kedua struktur sekunder dalam protein. Ia mengandungi helai beta yang disambungkan secara bersamaan dengan sekurang-kurangnya dua atau tiga ikatan hidrogen tulang belakang untuk membentuk lembaran berlipat, seperti yang ditunjukkan dalam gambar. Serat beta adalah rantai polipeptida; Panjangnya umumnya sama dengan 3 hingga 10 asid amino, termasuk tulang belakang dalam pengesahan yang dilanjutkan.

Serpihan helaian β 4 yang terdampar dari struktur kristal enzim catalase.
a) menunjukkan ikatan hidrogen antiparallel (dihiasi) antara kumpulan NH dan CO peptida pada helai bersebelahan. Arrow menunjukkan arah rantai, dan kontur kepadatan elektron menggariskan atom bukan H. O atom adalah bola merah, atom N berwarna biru, dan atom H dihilangkan untuk kesederhanaan; sidechains hanya ditunjukkan kepada atom C yang pertama (hijau)
b) Pandangan sisi tengah dua helai β

Dalam lipatan lipatan beta, rantaian polipeptida berjalan bersebelahan. Ia mendapat nama "kepingan berlipat" kerana penampilan seperti struktur gelombang. Mereka dikaitkan bersama oleh ikatan hidrogen. Struktur ini membolehkan membentuk lebih banyak ikatan hidrogen dengan meregangkan rantai polipeptida.

Apakah perbezaan antara Helaian Alpha Helix dan Beta Pleated?

Struktur Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet

Alpha Helix:

Dalam struktur ini, tulang belakang polipeptida terikat rapat di sekeliling paksi khayalan sebagai struktur lingkaran. Ia juga dikenali sebagai susunan helicoidal dari rantaian peptida.

Pembentukan struktur alfa helix berlaku apabila rantai polipeptida dipintal ke lingkaran. Ini membolehkan semua asid amino dalam rantai membentuk ikatan hidrogen (ikatan antara molekul oksigen dan molekul hidrogen) antara satu sama lain. Ikatan hidrogen membenarkan helix memegang bentuk lingkaran dan memberikan gegelung yang ketat. Bentuk lingkaran ini menjadikan heliks alfa sangat kuat.

Bon hidrogen ditunjukkan oleh titik kuning.

Lembaran berlipat Beta:

Apabila dua atau lebih serpihan rantaian polipeptida (s) bertindih antara satu sama lain, membentuk satu barisan ikatan hidrogen antara satu sama lain, struktur berikut dapat dijumpai. Ia boleh berlaku dalam dua cara; susunan selari dan susunan selari.

Contoh struktur:

Alpha Helix: Kuku atau kuku jari boleh diambil sebagai contoh struktur helix alfa.

Lembaran berlipat Beta: Struktur bulu adalah serupa dengan struktur beta pleated sheet.

Ciri-ciri struktur:

Alpha Helix: Dalam struktur heliks alfa, terdapat 3.6 asid amino setiap giliran heliks. Semua ikatan peptida adalah trans dan planar, dan kumpulan N-H dalam titik ikatan peptida ke arah yang sama, yang hampir selari dengan paksi heliks. Kumpulan C = O semua titik ikatan peptida ke arah yang bertentangan, dan ia selari dengan paksi heliks. Kumpulan C = O setiap ikatan peptida terikat kepada kumpulan N-H bagi ikatan peptida yang membentuk ikatan hidrogen. Semua kumpulan R ditunjuk keluar dari helix.

Lembaran berlipat Beta: Setiap ikatan peptida dalam kunci lipatan beta adalah planar dan mempunyai trans-conformation. Kumpulan C = O dan N-H dari peptida ikatan dari rantai bersebelahan berada dalam satah yang sama dan menunjuk ke arah satu sama lain membentuk ikatan hidrogen di antara mereka. Semua kumpulan R dalam mana-mana rantai boleh secara alternatif berlaku di atas dan di bawah satah lembaran.

Definisi:

Struktur sekunder: Ia adalah bentuk protein lipat kerana ikatan hidrogen di antara kumpulan amida tulang belakang dan karbonya.

Rujukan: "Struktur Protein". ChemWiki: Hypertext Chemistry Dinamik "Struktur Sekunder Protein: α-Helices and β-Sheets". Proteinstructures.com oleh Salam Al Karadaghi "Kimia Organik". "Text Sheet" - Wikipedia Bahasa Melayu, ensiklopedia bebas Laman yang mengandungi pautan ke "User: Bikadi" Diperolehi daripada "http://id.wikibooks.org/wiki/MediaWiki:Metrofiles" -SA 3.0) Wikimedia Commons "1gwe antipar beta Sheet both" oleh Dcrjsr - Kerja sendiri (CC BY 3.0) melalui Wikimedia Commons