Pencernaan protein adalah proses yang sangat penting dalam prosedur pencernaan keseluruhan dalam organisma hidup. Protein kompleks dicerna ke dalam monomer asid amino dan diserap melalui usus kecil. Protein penting kerana ia berfungsi sebagai fungsi utama dan peranan struktur dalam organisma. Pencernaan protein berlaku melalui enzim pencernaan protein yang merangkumi trypsin, chymotrypsin, peptidases, dan proteases. Trypsin adalah enzim pencernaan protein yang melekatkan ikatan peptida pada asid amino asas yang termasuk lisin dan arginin. Chymotrypsin juga merupakan enzim pencernaan protein yang melekatkan ikatan peptida pada asid amino aromatik seperti fenilalanin, tryptophan, dan tirosin. The perbezaan utama antara trypsin dan chymotrypsin adalah kedudukan asid amino di mana ia disimpan dalam protein. Trypsin berpecah pada kedudukan asid amino asas manakala chymotrypsin cleaves pada kedudukan asid amino aromatik.
1. Gambaran Keseluruhan dan Perbezaan Utama
2. Apa itu Trypsin
3. Apa itu Chymotrypsin
4. Kesamaan Antara Trypsin dan Chymotrypsin
5. Side by Side Comparison - Trypsin vs Chymotrypsin dalam Borang Tabular
6. Ringkasan
Trypsin adalah protein 23.3 kDa yang dimiliki oleh keluarga proteina serina dan substrat utamanya adalah asid amino asas. Asid amino asas ini termasuk arginin dan lisin. Trypsin ditemui pada tahun 1876 oleh Kuhne. Trypsin adalah protein globular dan wujud dalam bentuk tidak aktifnya iaitu trypsinogen - zymogen. Mekanisme tindakan trypsin berdasarkan aktiviti protease serina.
Trypsin berpecah pada akhir terminal C asid amino asas. Ini adalah reaksi hidrolisis dan berlaku di pH - 8.0 di usus kecil. Pengaktifan trypsinogen berlaku melalui penyingkiran terminal hexapeptide, dan ia menghasilkan bentuk aktif; trypsin. Trypsin aktif adalah dua jenis utama; α - trypsin dan β-trypsin. Mereka berbeza dalam kestabilan haba dan strukturnya. Tapak aktif trypsin mengandungi Histidine (H63), aspartik asid (D107) dan Serine (S200).
Rajah 01: Trypsin
Tindakan enzimatik trypsin dihalang oleh DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine, dan EDTA. Aplikasi trypsin termasuk pemisahan tisu, trypsinization dalam budaya sel haiwan, pemetaan tryptic, dalam vitro kajian protein, sidik jari dan aplikasi kultur tisu.
Chymotrypsin mempunyai berat molekul 25.6 kDa dan tergolong dalam keluarga protease serina, dan ia adalah endopeptidase. Chymotrypsin wujud dalam bentuk tidak aktifnya iaitu chymotrypsinogen. Chymotrypsin ditemui pada tahun 1900-an. Chymotrypsin menghidrolisis ikatan peptida pada asid amino aromatik. Substrat aromatik ini termasuk tirosin, fenilalanin, dan triptofan. Substrat enzim ini adalah terutamanya dalam isomer L dan mudah bertindak terhadap amida dan ester asid amino. PH optimum di mana bertindak chymotrypsin adalah 7.8 - 8.0. Terdapat dua bentuk utama chymotrypsin seperti chymotrypsin A dan chymotrypsin B dan mereka sedikit berbeza di sana ciri-ciri struktur dan proteolitik. Tapak aktif chymotrypsin mengandungi triad pemangkin dan terdiri daripada Histidine (H57), Aspartic acid (D102) dan Serine (S195).
Rajah 02: Chymotrypsin
Pengaktifan chymotrypsin adalah Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide dan Tetrabutylammonium bromide. Inhibitor chymotrypsin adalah peptidyl aldehydes, asid boronik, dan derivatif coumarin. Chymotrypsin digunakan secara komersial dalam sintesis peptida, pemetaan peptida dan cap jari peptida.
Trypsin vs Chymotrypsin | |
Trypsin adalah enzim pencernaan protein yang akan mengikat ikatan peptida pada asid amino asas seperti lisin dan arginin. | Chymotrypsin yang juga enzim pencernaan protein memecahkan ikatan peptida pada asid amino aromatik seperti fenilalanin, tryptophan, dan tirosin. |
Berat Molekul | |
Berat molekul trypsin ialah 23.3 k Da. | Berat molekul chymotrypsin adalah 25.6 k Da. |
Substrat | |
Protein kompleks dicerna ke dalam monomer asid amino dan diserap melalui usus kecil. | Asid amino aromatik substrat seperti tirosin, tryptophan, dan fenilalanin bertindak pada chymotrypsin. |
Bentuk Zymogen Enzim | |
Trypsinogen adalah bentuk trypsin yang tidak aktif. | Chymotrypsinogen adalah bentuk tidak aktif chymotrypsin. |
Pengaktif | |
Lanthanides adalah pengaktif trypsin. | Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide dan Tetrabutylammonium bromide adalah pengaktifan chymotrypsin. |
Inhibitor | |
DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine, dan EDTA adalah inhibitor trypsin. | Peptidyl aldehydes, asid boronik, dan derivatif coumarin adalah inhibitor chymotrypsin. |
Peptidase atau enzim proteolitik mengekalkan protein melalui hidrolisis ikatan peptida. Trypsin membersihkan ikatan peptida pada asid amino asas manakala chymotrypsin mengikat ikatan peptida pada residu asid amino aromatik. Kedua-dua enzim ini adalah peptidase seramik dan bertindak dalam usus kecil dalam persekitaran pH asas. Pada masa ini, banyak penyelidikan terlibat dalam menghasilkan trypsin dan chymotrypsin menggunakan teknologi DNA rekombinan dengan menggunakan spesies bakteria dan kulat yang berbeza kerana enzim ini mempunyai nilai perindustrian yang tinggi. Ini adalah perbezaan antara trypsin dan chymotrypsin.
Anda boleh memuat turun versi PDF artikel ini dan menggunakannya untuk tujuan luar talian seperti nota kutipan. Sila muat turun versi PDF di sini Perbezaan Antara Trypsin dan Chymotrypsin
1. "Chymotrypsin." Chymotrypsin - Worthington Enzyme Manual. Terdapat di sini
2. "Trypsin." Trypsin - Worthington Enzyme Manual. Terdapat di sini
1.'Serine protease 'Dengan Tinastella di Wikibooks English (Public Domain) melalui Wikimedia Commons
2.'Chymotrypsin 4cha'By Yikrazuul - Kerja sendiri, (CC BY-SA 3.0) melalui Wikimedia Commons